ČASOPIS ČESKÉ FARMACEUTICKÉ SPOLEČNOSTI A SLOVENSKÉ FARMACEUTICKÉ SPOLEČNOSTI

Čes. slov. farm. 2017, 66(4):147-153 | DOI: 10.36290/csf.2017.022

Stanovení aktivity cholinesteras a jejich využití pro diagnostiku patologických stavů

Miroslav Pohanka
Fakulta vojenského zdravotnictví, Univerzita obrany, Hradec Králové

Cholinesterasy jsou enzymy nezastupitelné v některých nervových přenosech, kde hraje zásadní roli acetylcholinesterasa. Druhá cholinesterasa, butyrylcholinesterasa, pak není nezbytná pro neurotransmisi, ale může se podílet na některých detoxifikačních reakcích. V tomto přehledovém článku je provedeno shrnutí literatury, diskuze diagnostického významu a metod určení aktivity. Je tak nastíněno například rozpoznání jaterních selhání, expozice neurotoxickým látkám, geneticky podmíněné dispozice. V oblasti testování je diskutováno provádění spektrofotometrických, kolorimetrických a elektrochemických měření.

Klíčová slova: acetylcholinesterasa; butyrylcholinesterasa; otrava; test funkčnosti jater; pesticid; nervově paralytická látka; Alzheimerova choroba; patologický stav

Cholinesterase activity assays and their use in the diagnosis of various pathological states including poisoning by neurotoxic agents

Cholinesterases are enzymes important for some nerve transmissions where the enzyme acetylcholinesterase plays a crucial role. The second enzyme, butyrylcholinesterase, is not necessary for the neurotransmission but it is involved in some detoxification reactions. A survey of literature, a discussion of diagnostic importance and the methods for an activity assay are presented in this review article. Liver failures, exposure to neurotoxic compounds, genetic dispositions are outlined here. In the field of assays, spectrophotometric, colorimetric and electrochemical tests are discussed.

Keywords: acetylcholinesterase; butyrylcholinesterase; poisoning; liver function test; pesticide; nerve agent; Alzheimer disease; pathological state

Vloženo: 5. červen 2017; Přijato: 27. červen 2017; Zveřejněno: 1. duben 2017  Zobrazit citaci

ACS AIP APA ASA Harvard Chicago Chicago Notes IEEE ISO690 MLA NLM Turabian Vancouver
Pohanka M. Stanovení aktivity cholinesteras a jejich využití pro diagnostiku patologických stavů. Čes. slov. farm. 2017;66(4):147-153. doi: 10.36290/csf.2017.022.
Sdílet...
Stáhnout citaci
  • BibTeX (.bib)
  • Bookends (.ris)
  • EasyBib (.ris)
  • EndNote (.enw)
  • EndNote 8 (.xml)
  • ISI WoS (.isi)
  • Medlars (.medlars)
  • Mendeley (.ris)
  • MODS (.xml)
  • Papers (.ris)
  • RefWorks (.txt)
  • RefManager (.ris)
  • RIS (.ris)
  • MS Word (.xml)
  • Zotero (.ris)
    • Zobrazit celý článek

    Reference

    1. Pohanka M. Cholinesterases, a target of pharmacology and toxicology. Biomed. Pap. Olomouc 2011; 155, 219-229. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    2. Duysen E. G., Li B., Lockridge O. The butyrylcholinesterase knockout mouse a research tool in the study of drug sensitivity, bio-distribution, obesity and Alzheimer's disease. Expert Opin. Drug Metab. Toxicol. 2009; 5, 523-528. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    3. Li B., Duysen E. G., Carlson M., Lockridge O. The butyrylcholinesterase knockout mouse as a model for human butyrylcholinesterase deficiency. J. Pharmacol. Exp. Ther. 2008; 324, 1146-1154. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    4. Yuan J., Yin J., Wang E. Characterization of procaine metabolism as probe for the butyrylcholinesterase enzyme investigation by simultaneous determination of procaine and its metabolite using capillary electrophoresis with electrochemiluminescence detection. J. Chromatogr. A 2007; 1154, 368-372. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    5. Duysen E. G., Lockridge O. Prolonged toxic effects after cocaine challenge in butyrylcholinesterase/plasma carboxylesterase double knockout mice: a model for butyrylcholinesterase-deficient humans. Drug Metab. Dispos. 2011; 39, 1321-1323. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    6. Masson P., Carletti E., Nachon F. Structure, activities and biomedical applications of human butyrylcholinesterase. Protein Pept. Lett. 2009; 16, 1215-1224. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    7. Cygler M., Schrag J. D., Sussman J. L., Harel M., Silman I., Gentry M. K., Doctor B. P. Relationship between sequence conservation and three-dimensional structure in a large family of esterases, lipases, and related proteins. Protein Sci. 1993; 2, 366-382. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    8. Akoh C. C., Lee G. C., Liaw Y. C., Huang T. H., Shaw J. F. GDSL family of serine esterases/lipases. Prog. Lipid Res. 2004; 43, 534-552. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    9. Myers M., Richmond R. C., Oakeshott J. G. On the origins of esterases. Mol. Biol. Evol. 1988; 5, 113-119.
    10. Shafferman A., Kronman C., Flashner Y., Leitner M., Grosfeld H., Ordentlich A., Gozes Y., Cohen S., Ariel N., Barak D., Harel M., Silman I., Sussman J. L., Velan B. Mutagenesis of human acetylcholinesterase. Identification of residues involved in catalytic activity and in polypeptide folding. J. Biol. Chem. 1992; 267, 17640-17648. Přejít k původnímu zdroji...
    11. Lockridge O., Bartels C. F., Vaughan T. A., Wogn C. K., Norton S. E., Johnson L. L. Complete amino acid sequence of human serum cholinesterase. J. Biol. Chem. 1987; 262 549-557. Přejít k původnímu zdroji...
    12. Massoulie J., Anselmet A., Bon S., Krejci E., Legay C., Morel N., Simon S. The polymorphism of acetylcholinesterase: post-translational processing, quaternary associations and localization. Chem. Biol. Interact. 1999; 120, 29-42. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    13. Nawaz S. A., Ayaz M., Brandt W., Wessjohann L. A., Westermann B. Cation-π and π-π stacking interactions allow selective inhibition of butyrylcholinesterase by modified quinine and cinchonidine alkaloids. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2011; 404, 935-940. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    14. Pohanka M. Acetylcholinesterase inhibitors: a patent review (2008 - present). Expert Opin. Ther. Pat. 2012; 22, 871-886. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    15. Johnson G., Moore S. W. The peripheral anionic site of acetylcholinesterase: structure, functions and potential role in rational drug design. Curr. Pharm. Des. 2006; 12, 217-225. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    16. Cometa M. F., Lorenzini P., Fortuna S., Volpe M. T., Meneguz A., Palmery M. In vitro inhibitory effect of aflatoxin B-1 on acetylcholinesterase activity in mouse brain. Toxicology 2005; 206, 125-135. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    17. Stepurska K. V., Soldatkin O. O., Arkhypova V. M., Soldatkin A. P., Lagarde F., Jaffrezic-Renault N., Dzyadevych S. V. Development of novel enzyme potentiometric biosensor based on pH-sensitive field-effect transistors for aflatoxin B1 analysis in real samples. Talanta 2015; 144, 1079-1084. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    18. Cavalli A., Bottegoni G., Raco C., De Vivo M., Recanatini M. A computational study of the binding of propidium to the peripheral anionic site of human acetylcholinesterase. J. Med. Chem. 2004; 47, 3991-3999. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    19. Mazzanti C. M., Spanevello R. M., Obregon A., Pereira L. B., Streher C. A., Ahmed M., Mazzanti A., Graca D. L., Morsch V. M., Schetinger M. R. Ethidium bromide inhibits rat brain acetylcholinesterase activity in vitro. Chem. Biol. Interact. 2006; 162, 121-127. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    20. Wong D. M., Greenblatt H. M., Dvir H., Carlier P. R., Han Y. F., Pang Y. P., Silman I., Sussman J. L. Acetylcholinesterase complexed with bivalent ligands related to huperzine a: experimental evidence for species-dependent protein-ligand complementarity. J. Am. Chem. Soc. 2003; 125, 363-373. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    21. Saxena A., Redman A. M., Jiang X., Lockridge O., Doctor B. P. Differences in active site gorge dimensions of cholinesterases revealed by binding of inhibitors to human butyrylcholinesterase. Biochemistry 1997; 36, 14642-14651. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    22. Khan I., Samad A., Khan A. Z., Habtemariam S., Badshah A., Abdullah S. M., Ullah N., Khan A., Zia-Ul-Hag M. Molecular interactions of 4-acetoxy-plakinamine B with peripheral anionic and other catalytic subsites of the aromatic gorge of acetylcholinesterase: computational and structural insights. Pharm. Biol. 2013; 51, 722-727. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    23. Axelsen P. H., Harel M., Silman I., Sussman J. L. Structure and dynamics of the active site gorge of acetylcholinesterase: synergistic use of molecular dynamics simulation and X-ray crystallography. Protein Sci. 1994; 3, 188-197. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    24. Gilson M. K., Straatsma T. P., McCammon J. A., Ripoll D. R., Faerman C. H., Axelsen P. H., Silman I., Sussman J. L. Open "back door" in a molecular dynamics simulation of acetylcholinesterase. Science 1994; 263, 1276-1278. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    25. Holtje H. D., Kjier L. B. Nature of anionic or alpha-site of cholinesterase. J. Pharm. Sci. 1975; 64, 418-420. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    26. Marrs T. C. Organophosphate poisoning. Pharmacol. Ther. 1993; 58, 51-66. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    27. Andreescu S., Marty J. L. Twenty years research in cholinesterase biosensors: from basic research to practical applications. Biomol. Eng. 2006; 23, 1-15. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    28. Yu Q. S., Holloway H. W., Luo W., Lahiri D. K., Brossi A., Greig N. H. Long-acting anticholinesterases for myasthenia gravis: synthesis and activities of quaternary phenylcarbamates of neostigmine, pyridostigmine and physostigmine. Bioorg. Med. Chem. 2010; 18, 4687-4693. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    29. Venkatasubban K. S., Johnson J. L., Thomas J. L., Faug A., Cusack B., Rosenberry T. L. Steric effects in the decarbamoylation of carbamoylated acetylcholinesterases. Chem. Biol. Interact. 2005; 157-158. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    30. Yang Z. Z., Zhang Y. Q., Wu K., Wang Z. Z., Qi X. R. Tissue distribution and pharmacodynamics of rivastigmine after intranasal and intravenous administration in rats. Curr. Alzheimer Res. 2012; 9, 315-325. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    31. Tayeb H. O., Yang H. D., Price B. H., Tarazi F. I. Pharmacotherapies for Alzheimer's disease: beyond cholinesterase inhibitors. Pharmacol. Ther. 2012; 134, 8-25. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    32. Rai D. K., Sharma B. Carbofuran-induced oxidative stress in mammalian brain. Mol. Biotechnol. 2007; 37, 66-71. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    33. Bucaretchi F., Prado C. C., Branco M. M., Soubhia P., Metta G. M., Mello S. M., de Capitani E. M., Lanaro R., Hyslop S., Costa J. L., Fernandes L. C. R., Vieira R. J. Poisoning by illegal rodenticides containing acetylcholinesterase inhibitors (chumbinho): a prospective case series. Clin. Toxicol. 2012; 50, 44-51. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    34. Rampa A., Belluti F., Gobbi S., Bisi A. Hybrid-based multi-target ligands for the treatment of Alzheimer's disease. Curr. Top. Med. Chem. 2011; 11, 2716-2730. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    35. Bai D. L., Tang X. C., He X. C. Huperzine A, a potential therapeutic agent for treatment of Alzheimer's disease. Curr. Med. Chem. 2000; 7, 355-374. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    36. Liu J., Zhang H. Y., Tang X. C., Wang B., He X. C., Bai D. L. Effects of synthetic (-)-huperzine A on cholinesterase activities and mouse water maze performance. Zhongguo Yao Li Xue Bao 1998; 19, 413-416.
    37. Luo W., Li Y. P., He Y., Huang S. L., Li D., Gu L. Q., Huang Z. S. Synthesis and evaluation of heterobivalent tacrine derivatives as potential multi-functional anti-Alzheimer agents. Eur. J. Med. Chem. 2011; 46, 2609-2616. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    38. Jogani V. V., Shah P. J., Mishra P., Mishra A. K., Misra A. R. Nose-to-brain delivery of tacrine. J. Pharm. Pharmacol. 2007; 59, 1199-1205. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    39. Knapp M. J., Gracon S. I., Davis C. S., Solomon P. R., Pendlebury W. W., Knopman D. S. Efficacy and safety of high-dose tacrine - a 30 week evaluation Alzheimer Dis. Assoc. Dis. 1994; 8, S22-S31. Přejít k původnímu zdroji...
    40. Davis K. L., Thal L. J., Gamzu E. R., Davis C. S., Woolson R. F., Gracon S. I., Drachman D. A., Schneider L. S., Whitehouse P. J., Hoover T. M., Morris J. C., Kawas C. H., Knopman D. S., Earl N. L., Kumar V., Doody R. S. A double-blind, placebo-controlled multicenter study of tacrine for Alzheimers-disease. New Engl. J. Med. 1992; 327, 1253-1259. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    41. da Silva V. B., de Andrade P., Kawano D. F., Morais P. A. B., de Almeida J. R., Carvalho I., Taft C. A., da Silva C. In silico design and search for acetylcholinesterase inhibitors in Alzheimer's disease with a suitable pharmacokinetic profile and low toxicity. Future Med. Chem. 2011; 3, 947-960. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    42. Rainer M. Galanthamine in Alzheimer's disease - A new alternative to tacrine? CNS Drugs 1997; 7, 89-97. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    43. Lilienfeld S. Galantamine - a novel cholinergic drug with a unique dual mode of action for the treatment of patients with Alzheimer's disease. CNS Drug. Rev. 2002; 8, 159-176. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    44. Darreh-Shori T., Soininen H. Effects of cholinesterase inhibitors on the activities and protein levels of cholinesterases in the cerebrospinal fluid of patients with Alzheimer's disease: a review of recent clinical studies. Curr. Alzheimer Res. 2010; 7, 67-73. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    45. Thomsen T., Kewitz H. Selective inhibition of human acetylcholinesterase by galanthamine in vitro and in vivo. Life Sci. 1990; 46, 1553-1558. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    46. Berg L., Andersson C. D., Artursson E., Hornberg A., Tunemalm A. K., Linusson A., Ekstrom F. Targeting acetylcholinesterase: identification of chemical leads by high throughput screening, structure determination and molecular modeling. PLoS One 2011; 6, e26039. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    47. Cheewakriengkrai L., Gauthier S. A 10-year perspective on donepezil. Expert Opin. Pharmacother. 2013; 14 331-338. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    48. Pohanka M. Spectrophotomeric assay of aflatoxin B1 using acetylcholinesterase immobilized on standard microplates. Anal. Lett. 2013; 46, 1306-1315. Přejít k původnímu zdroji...
    49. Plageman L. R., Pauletti G. M., Skau K. A. Characterization of acetylcholinesterase in Caco-2 cells. Exp. Biol. Med. (Maywood) 2002; 227, 480-486. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    50. Zhukovskii Y. G. On establishment of individuality of the choliensterase enzyme in the studied preparation. J. Evol. Biochem. Physiol. 2003; 39, 281-290. Přejít k původnímu zdroji...
    51. Giacobini E. Cholinesterases: new roles in brain function and in Alzheimer's disease. Neurochem. Res. 2003; 28, 515-522. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    52. Grigoryan H. A., Hambardzumyan A. A., Mkrtchyan M. V., Topuzyan V. O., Halabyan G. P., Asatryan R. S. alpha,beta-Dehydrophenylalanine choline esters, a new class of reversible inhibitors of human acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase. Chem. Biol. Interact. 2008; 171, 108-116. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    53. Tecles F., Ceron J. J. Determination of whole blood cholinesterase in different animal species using specific substrates. Res. Vet. Sci. 2001; 70, 233-238. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    54. Debord J., Laubarie C., Dantoine T. Microcalorimetric study of the inhibition of butyrylcholinesterase by carbamates. Anal. Biochem. 2008; 373, 247-252. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    55. Kamal M. A., Klein P., Luo W., Li, Y., Holloway H. W., Tweedie D., Greig N. H. Kinetics of human serum butyrylcholinesterase inhibition by a novel experimental Alzheimer therapeutic, dihydrobenzodioxepine cymserine. Neurochem. Res. 2008; 33, 745-753. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    56. Nagasawa T., Sagisaki H., Tani Y., Ogatak K. Purification and characterization of butyrylcholine-hydrolyzing enzyme from Pseudomonas polycolor. Biochim. Biophys. Acta 1976; 429, 817-827. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    57. Monteiro M., Quintaneiro C., Morgado F., Soares A. M., Guilhermino L. Characterization of the cholinesterases present in head tissues of the estuarine fish Pomatoschistus microps: application to biomonitoring. Ecotoxicol. Environ. Saf. 200; 5; 62, 341-347.
    58. Masson P., Froment M. T., Gillon E., Nachon F., Darvesh S., Schopfer L. M. Kinetic analysis of butyrylcholinesterase-catalyzed hydrolysis of acetanilides. Biochim Biophys Acta 2007; 1774, 1139-1147. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    59. Montenegro M. F., Moral-Naranjo M. T., de la Cadena P. M., Campoy F. J., Munoz-Delgado E., Vidal C. J. The level of aryl acylamidase activity displayed by human butyrylcholinesterase depends on its molecular distribution. Chem. Biol. Interact. 2008; 175, 336-339. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    60. Montenegro M. F., Maria T. M., de la Cadena M. P., Campoy F. J., Munoz-Delgado E., Vidal C. J. Human butyrylcholinesterase components differ in aryl acylamidase activity. Biol. Chem. 2008; 389, 425-432. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    61. Pohanka M. Biosensors containing acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase as recognition tools for detection of various compounds. Chem. Pap. 2015; 69, 4-16. Přejít k původnímu zdroji...
    62. Pohanka M. Butyrylcholinesterase as a biochemical marker, a review. Brat. Med. J. 2013; 114, 726-734. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    63. Pohanka M., Karasova J. Z., Kuca K., Pikula J., Holas O., Korabecny O., Cabal J. Colorimetric dipstick for assay of organophosphate pesticides and nerve agents represented by paraoxon, sarin and VX. Talanta 2010; 81, 621-624. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    64. Bazire A., Gillon E., Lockridge O., Vallet V., Nachon F. The kinetic study of the inhibition of human cholinesterases by demeton-S-methyl shows that cholinesterase-based titration methods are not suitable for this organophosphate. Toxicol. Vitro 2011; 25, 754-759. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    65. Bartling A., Worek F., Szinicz L., Thiermann H. Enzyme-kinetic investigation of different sarin analogues reacting with human acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase. Toxicology 2007; 233, 166-172. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    66. Gabrovska K., Marinov I., Godjevargova T., Portaccio M., Lepore M., Grano V., Diano N., Mita D. G. The influence of the support nature on the kinetics parameters, inhibition constants and reactivation of immobilized acetylcholinesterase. Int. J. Biol. Macromol. 2008; 43, 339-345. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    67. Ellman G. L., Courtney K. D., Andres V., Jr., Feather-Stone R. M. A new and rapid colorimetric determination of acetylcholinesterase activity. Biochem. Pharmacol. 1961; 7, 88-95. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    68. Pohanka M. Cholinesterases in biorecognition and biosensor construction, a review. Anal. Lett. 2013; 46, 1849-1868. Přejít k původnímu zdroji...
    69. Eyer P., Worek F., Kiderlen D., Sinko G., Stuglin A., Simeon-Rudolf V., Reiner E. Molar absorption coefficients for the reduced Ellman reagent: reassessment. Anal. Biochem. 2003; 312, 224-227. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    70. Sinko G., Calic M., Bosak A., Kovarik Z. Limitation of the Ellman method: Cholinesterase activity measurement in the presence of oximes. Anal. Biochem. 2007; 370, 223-227. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    71. Zitova A., O'Mahony F. C., Kurochkin I. N., Papkovsky D. B. A simple screening assay for cholinesterase activity and inhibition based on optical oxygen detection Anal. Lett. 2010; 43, 1746-1755. Přejít k původnímu zdroji...
    72. Evans O. On-line deoxygenation in reductive (and oxidative) amperometric detection: environmental applications in the liquid chromatography of organic peroxides. Analyst 1999; 124, 1811-1816. Přejít k původnímu zdroji...
    73. No H. Y., Kim Y. A., Lee Y. T., Lee H. S. Cholinesterase-based dipstick assay for the detection of organophosphate and carbamate pesticides. Anal. Chim. Acta 2007; 594, 37-43. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    74. Wu Z. L., Podust M. L. M., Guengerich F. P. Expansion of substrate specificity of cytochrome P450 2A6 by random and site-directed mutagenesis. J. Biol. Chem. 2005; 280, 41090-41100. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    75. Tingfa D., Shiguang Z., Mousheng T. A new micro-detection tube for cholinesterase inhibitors in water. Enivron. Pollut. 1989; 57, 217-222. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    76. Miao Y., He N., Zhu J. J. History and new developments of assay for cholinesterase activity and inhibition. Chem. Rev. 2010; 110, 5216-5234. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    77. Guilbault G. G., Kramer D. N. Resorufin butyrate and indoxyl acetate as fluorogenic substrates for cholinesterase. Anal. Chem. 1965; 37, 120-123. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    78. Pohanka M. Acetylcholinesterase based dipsticks with indoxylacetate as a substrate for assay of organophosphates and carbamates Anal. Lett. 2012; 45, 367-374. Přejít k původnímu zdroji...
    79. Santarpia L., Grandone I., Contaldo F., Pasanisi F. Butyrylcholinesterase as a prognostic marker: a review of the literature. J. Cachexia Sarcopenia Muscle 2013; 4, 31-39. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    80. Lockridge O. Review of human butyrylcholinesterase structure, function, genetic variants, history of use in the clinic, and potential therapeutic uses. Pharmacol. Ther. 2015; 148, 34-46. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    81. Iwasaki T., Yoneda M., Nakajima A., Terauchi Y. Serum butyrylcholinesterase is strongly associated with adiposity, the serum lipid profile and insulin resistance. Intern. Med. 2007; 46, 1633-1639. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    82. Ostergaard D., Viby-Moogensen J., Hanel H. K., Skovgaard L. T. Half-life of plasma cholinesterase. Acta Anaesthesiol. Scand. 1988; 32, 266-269. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    83. Tajiri J., Nishizono Y., Fujiyama S., Sagara K., Sato T., Shibata H. Hypercholinesterasemia in patients with hepatocellular carcinoma: a new paraneoplastic syndrome. Gastroenterol Jpn 1983; 18, 137-141. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    84. Lu W. D., Hada T., Fukui K., Imanishi H., Matsuoka N., Iwasaki A., Higashino K. Familial hypocholinesterasemia found in a family and a new confirmed mutation. Intern. Med. 1997; 36, 9-13. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    85. Prellwitz W., Kapp S., Muller D. Comparative methods for the determination of the activity of serumcholinesterases (acylcholin-acyl-hydrolase E.C. 3.1.1.8) and their diagnostical value J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1976; 14, 93-97. Přejít k původnímu zdroji...
    86. Duran-Ferreras E., Diaz-Narvaez F., Raffo-Marquez M. Chronic hepatic encephalopathy in a patient with primary biliary cirrhosis. Gastroenterol. Hepatol. 2011; 34, 401-405. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    87. Kemkes-Matthes B., Preissner K. T., Langenscheidt F., Matthes K. J., Muller-Berghaus G. S protein/vitronectin in chronic liver diseases: correlations with serum cholinesterase, coagulation factor X and complement component C3. Eur. J. Haematol. 1987; 39, 161-165. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    88. Kassa J. Review of oximes in the antidotal treatment of poisoning by organophosphorus nerve agents. J. Toxicol.-Clin. Toxicol. 2002; 40, 803-816. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    89. Bajgar J. Organophosphates/nerve agent poisoning: Mechanism of action, diagnosis, prophylaxis, and treatment Adv. Clin. Chem. 2004; 38, 151-216. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    90. Bajgar J. Biological monitoring of exposure to nerve agents. Brit. J. Ind. Med. 1992; 49 648-653. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    91. Pohanka M. Alzheimer's disease and related neurodegenerative disorders: implication and counteracting of melatonin. J. Appl. Biomed. 2011; 9, 185-196. Přejít k původnímu zdroji...
    92. Hashim Y., Shepherd D., Wiltshire S., Holman R., Levy J. C., Clark A., Cull C. A. Butyrylcholinesterase K variant on chromosome 3 q is associated with Type II diabetes in white Caucasian subjects. Diabetologia 2001; 44, 2227-2230. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    93. Holmes C., Ballard C., Lehmann D., Smith A. D., Beaumont H., Day I. N., Khan M. N., Lovestone S., McCulley M., Morris C. M., Munoz D. G., O'Brien K., Russ C., Del Ser T., Warden D. Rate of progression of cognitive decline in Alzheimer's disease: effect of butyrylcholinesterase K gene variation. J. Neurol. Neurosur. Ps. 2005; 76, 640-643. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    94. Kaufman S. E., Donnell R. W., Aiken D. C., Magee C. Prolonged neuromuscular paralysis following rapid-sequence intubation with succinylcholine. Ann. Pharmacother. 2011; 45, e21. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    95. Kalow W., Genest K. A method for the detection of atypical forms of human serum cholinesterase; determination of dibucaine numbers. Can. J. Biochem. Physiol. 1957; 35, 339-346. Přejít k původnímu zdroji...
    96. Yen T., Nightingale B. N., Burns J. C., Sullivan D. R., Stewart P. M. Butyrylcholinesterase (BCHE) genotyping for post-succinylcholine apnea in an Australian population. Clin. Chem. 2003; 49, 1297-1308. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    97. Pohanka M. Determination of acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase activity without dilution of biological samples. Chem. Pap. 2015; 69, 1044-1049. Přejít k původnímu zdroji...

    Zpět na obsah


    Česká a slovenská farmacie

    Vážená paní, pane,
    upozorňujeme Vás, že webové stránky, na které hodláte vstoupit, nejsou určeny široké veřejnosti, neboť obsahují odborné informace o léčivých přípravcích, včetně reklamních sdělení, vztahující se k léčivým přípravkům. Tyto informace a sdělení jsou určena výhradně odborníkům dle §2a zákona č.40/1995 Sb., tedy osobám oprávněným léčivé přípravky předepisovat nebo vydávat (dále jen odborník).
    Vezměte v potaz, že nejste-li odborník, vystavujete se riziku ohrožení svého zdraví, popřípadě i zdraví dalších osob, pokud byste získané informace nesprávně pochopil(a) či interpretoval(a), a to zejména reklamní sdělení, která mohou být součástí těchto stránek, či je využil(a) pro stanovení vlastní diagnózy nebo léčebného postupu, ať už ve vztahu k sobě osobně nebo ve vztahu k dalším osobám.

    Prohlašuji:

    1. že jsem se s výše uvedeným poučením seznámil(a),
    2. že jsem odborníkem ve smyslu zákona č.40/1995 Sb. o regulaci reklamy v platném znění a jsem si vědom(a) rizik, kterým by se jiná osoba než odborník vstupem na tyto stránky vystavovala.

    Ne
    Ano

    Pokud vaše prohlášení není pravdivé, upozorňujeme Vás,
    že se vystavujete riziku ohrožení svého zdraví, popřípadě i zdraví dalších osob.