ČASOPIS ČESKÉ FARMACEUTICKÉ SPOLEČNOSTI A SLOVENSKÉ FARMACEUTICKÉ SPOLEČNOSTI

Čes. slov. farm. 2019, 68(4):148-156 | DOI: 10.36290/csf.2019.017

Rastlinné inhibítory α-amylázy a ich vplyv na využiteľnosť polysacharidov obsiahnutých v strave

Slavomír Kurhajec1, Aleš Franc2,*
1 Department of Pharmacognosy and Botany, University of Veterinary Medicine and Pharmacy in Košice, Slovakia
2 Department of Pharmaceutics, Faculty of Pharmacy, University of Veterinary and Pharmaceutical Sciences, Brno, Czech Republic

S rozvojom civilizačných chorôb, ako je diabetes mellitus, metabolický syndróm, prípadne obezita, rastie aj úsilie nachádzať nové liečivá predovšetkým z prírodných zdrojov. Patria medzi ne aj inhibítory α-amylázy, enzýmu, ktorý v tele zdravého človeka štiepi polysacharidy na jednoduchšie cukry. Vzhľadom k tomu, že toto štiepenie ovplyvňuje glykémiu, ktorú je snaha terapeuticky meniť, vzrastá aj záujem o tieto látky. Tento prehľadový článok mapuje druhy inhibítorov amylázy vrátane ich prírodných zdrojov.

Klíčová slova: inhibítory amylázy; α-amyláza; rastlinné inhibítory; štiepenie škrobu

Plant α-amylase inhibitors and their effect on the utilization of polysaccharides contained in the diet

Development of civilization diseases such as diabetes mellitus, metabolic syndrome or obesity, enforces the increasing effort to find new drugs, especially from natural sources. These include α-amylase inhibitors, which break down polysacharides into simple sugars in the body of a healthy person. As this cleavage affects the level of blood sugar, which is sought to be therapeutically influenced, there is a growing interest in these substances. This review maps the types of amylase inhibitors, including their natural resources.

Keywords: amylase inhibitors; α-amylase; inhibitors in plants; breakdown of starch

Vloženo: 7. červenec 2019; Přijato: 27. červenec 2019; Zveřejněno: 1. duben 2019  Zobrazit citaci

ACS AIP APA ASA Harvard Chicago Chicago Notes IEEE ISO690 MLA NLM Turabian Vancouver
Kurhajec S, Franc A. Rastlinné inhibítory α-amylázy a ich vplyv na využiteľnosť polysacharidov obsiahnutých v strave. Čes. slov. farm. 2019;68(4):148-156. doi: 10.36290/csf.2019.017.
Sdílet...
Stáhnout citaci
  • BibTeX (.bib)
  • Bookends (.ris)
  • EasyBib (.ris)
  • EndNote (.enw)
  • EndNote 8 (.xml)
  • ISI WoS (.isi)
  • Medlars (.medlars)
  • Mendeley (.ris)
  • MODS (.xml)
  • Papers (.ris)
  • RefWorks (.txt)
  • RefManager (.ris)
  • RIS (.ris)
  • MS Word (.xml)
  • Zotero (.ris)
    • Zobrazit celý článek

    Reference

    1. Bush D. S., Sticher L., Van Huystee R., Wagner D., Jones R. L. The calcium requirement for stability and enzymatic activity of two isoforms of barley aleurone alpha-amylase. J. Biol Chem. 1989; 32, 19392-19398. Přejít k původnímu zdroji...
    2. Suržin J., Ledvina M. Lekárska biochémia. Košice a Hradec Králové: Michal Vaško 2002.
    3. Preuss H. G. Bean amylase inhibitor and other carbohydrate absorption blockers: effects on diabesity and general health. J. Am. Coll. Nutr. 2009; 28, 266-276. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    4. Perry G. H., Dominy N. J., Claw K. G., Lee A. S., Fiegler H., Redon R., Carter N. P. Diet and the evolution of human amylase gene copy number variation. Nat. Genet. 2007; 39, 1256. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    5. Tan K., Tesar C., Wilton R., Keigher L., Babnigg G., Joachimiak A. Novel α-glucosidase from human gut microbiome: substrate specificities and their switch. Faseb. J. 2010; 24, 3939-3949. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    6. Bush D. S., Sticher L., van Huystee R., Wagner D., Jones R. L. The calcium requirement for stability and enzymatic activity of two isoforms of barley aleurone alpha-amylase. J. Biol. Chem. 1989; 32, 19392-19398. Přejít k původnímu zdroji...
    7. Boehlke C., Zierau O., Hannig C. Salivary amylase - the enzyme of unspecialized euryphagous animals. Arch. Oral. Biol. 2015; 60, 1162-1176. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    8. Kim M. J., Lee S. B., Lee H. S., Lee S. Y., Baek J. S., Kim D., Park K. H. Comparative study of the inhibition of α-glucosidase, α-amylase, and cyclomaltodextrin glucanosyltransferase by acarbose, isoacarbose, and acarviosine - glucose. Arch. Biochem. Biophys. 1999; 371, 277-283. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    9. Mahmud T., Tornus I., Egelkrout E., Wolf E., Uy C., Floss H. G., Lee S. Biosynthetic studies on the α-glucosidase inhibitor acarbose in actinoplanes sp.: 2-epi-5-epi-valiolone is the direct precursor of the valienamine moiety. JACS 1999; 121, 6973-6983. Přejít k původnímu zdroji...
    10. Chiasson J. L., Josse R. G., Gomis R., Hanefeld M., Karasik A., Laakso M. Acarbose for prevention of type 2 diabetes mellitus: the stop-niddm randomised trial. Lancet 2002; 9323, 2072-2077. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    11. Laube H. Acarbose. Clin. Drug Investig. 2002; 22, 141-156. Přejít k původnímu zdroji...
    12. Truscheit E., Frommer W., Junge B., Müller L., Schmidt D. D., Wingender W. Chemistry and biochemistry of microbial α-glucosidase inhibitors. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1981; 20, 744-761. Přejít k původnímu zdroji...
    13. Geng P., Qiu F., Zhu Y., Bai G. Four acarviosin-containing oligosaccharides identified from streptomyces coelicoflavus zg0656 are potent inhibitors of α-amylase. Carbohydr. Res. 2008; 343, 882-892. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    14. Kuhlmann J., Pils J. Oral antidiabetics. Berlin: Springer 1996. Přejít k původnímu zdroji...
    15. Agnieszka S. Food biofortification technologies. Boca Raton, Florida: CRC Press 2017.
    16. Barbosa A. E., Albuquerque É. V., Silva M. C., Souza D. S., Oliveira-Neto O. B., Valencia A., Grossi-De-Sá M. F. α-amylase inhibitor-1 gene from Phaseolus vulgaris expressed in coffea arabica plants inhibits α-amylases from the coffee berry borer pest. BMC Biotechnol. 2010; 10, 44. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    17. Jbilou R., Amri H., Bouayad N., Ghailani N., Ennabili A., Sayah F. Insecticidal effects of extracts of seven plant species on larval development, α-amylase activity and offspring production of Tribolium castaneum. Bioresour. Technol. 2008; 99, 959-964. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    18. Sales P. M., Souza P. M., Simeoni L. A., Magalhães P. O., Silveira D. α-amylase inhibitors: a review of raw material and isolated compounds from plant source. J. Pharm. Pharm. Sci. 2012; 15, 143-183. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    19. Nagaraj R. H., Pattabiraman T. N. Purification and properties of an α-amylase inhibitor specific for human pancreatic amylase from proso (panicium miliaceum) seeds. J. Biosci. 1985; 7, 257-268. Přejít k původnímu zdroji...
    20. Franco O. L., Rigden D. J., Melo F. R., Grossi-de-Sá M. F. Plant α-amylase inhibitors and their interaction with insect α-amylases: structure, function and potential for crop protection. Eur. J. Biochem. 2002; 269, 397-412. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    21. Tadera K., Minami Y., Takamatsu K., Matsuoka T. Inhibition of α-glucosidase and α-amylase by flavonoids. J. Nutr. Sci. Vitaminol. 2006; 52, 149-153. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    22. Lo Piparo, E., Scheib H., Frei N., Williamson G., Grigorov M., Chou C. J. Flavonoids for controlling starch digestion: structural requirements for inhibiting human α-amylase. J. Med. Chem. 2008; 51, 3555-3561. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    23. Buchtová E., Šturdíková M. Mikrobiálne produkované inhibítory hydroláz a ich terapeutický potenciál. Chem. Listy 2013; 107, 30-36.
    24. Kim Y. M., Wang M. H., Rhee H. I. A novel α-glucosidase inhibitor from pine bark. Carbohydr. Res. 2004; 339, 715-717. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    25. Shpatov A. V., Popov S. A., Salnikova O. I., Kukina T. P., Shmidt E. N., Um B. H. Composition and bioactivity of lipophilic metabolites from needles and twigs of korean and siberian pines (Pinus koraiensis siebold & Pucc. and Pinus sibirica du tour). Chem. Biodivers 2017; 14, e1600203. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    26. Arabshahi-D S., Devi D. V., Urooj A. Evaluation of antioxidant activity of some plant extracts and their heat, ph and storage stability. Food Chem. 2007; 100, 1100-1105. Přejít k původnímu zdroji...
    27. Martin J., Dušek, J. Inhibice α-amylázy a α-glukosidázy přírodními látkami. Prakt. Lékárenství 2009; 5, 92-95.
    28. Zheng H. Z., Hwang I.. W., Kim, S. K., Lee S. H., Chung S. K. Optimization of carbohydrate-hydrolyzing enzyme aided polyphenol extraction from unripe apples. J. Korean Soc. Appl. Biol. Chem. 2010; 53, 342-350. Přejít k původnímu zdroji...
    29. Ujwala T. K., Tomy S., Celine S., Chander J. S. J. U., Udaya S. J. A systematic review of some potential anti-diabetic herbs used in india characterized by its hypoglycemic activity. Int. J. Pharm. Sci. Res. 2015; 12, 4940-4957.
    30. Kania M., Baraniak J. Wybrane właściwości biologiczne i farmakologiczne zielonej herbaty (Camellia sinensis L. O. Kuntze). Post. Fitoter. 2011; 1, 34-40.
    31. Jiménez-Ferrer E., Alarcón-Alonso J., Aguilar-Rojas A., Zamilpa A., Tortoriello J., Herrera-Ruiz M. Diuretic effect of compounds from hibiscus sabdariffa by modulation of the aldosterone activity. Planta Med. 2012; 78, 1893-1898. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    32. Alarcon-Aguilar F. J., Zamilpa A., Perez-Garcia M. D., Almanza-Perez J. C., Romero-Nunez E., Campos-Sepulveda E. A., Roman-Ramos R. Effect of hibiscus sabdariffa on obesity in msg mice. J. Ethnopharmacol. 2007; 114, 66-71. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    33. Mozaffari-Khosravi H., Jalali-Khanabadi B. A., Afkhami-Ardekani M., Fatehi F. Effects of sour tea (hibiscus sabdariffa) on lipid profile and lipoproteins in patients with type ii diabetes. J. Altern. Complement. Med. 2009; 15, 899-903. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    34. Chang H. C., Peng C. H., Yeh D. M., Kao E. S., Wang C. J. Hibiscus sabdariffa extract inhibits obesity and fat accumulation, and improves liver steatosis in humans. Food Funct. 2014; 5, 734-739. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    35. Darvesh A., Aggarwal B., Bishayee A. Curcumin and liver cancer: a review. Curr. Pharm. Biotechnol. 2012; 13, 218-228. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    36. Ponnusamy S., Zinjarde S., Bhargava S., Rajamohanan P. R., RaviKumar A. Discovering bisdemetoxycurcumin from curcuma longa rhizome as a potent small molecule inhibitor of human pancreatic α-amylase, a target for type-2 diabetes. Food Chem. 2012; 135, 2638-2642. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    37. Kalve N. D., Lomate P. R., Hivrale, V. K. A proteinaceous thermo labile α-amylase inhibitor from albizia lebbeck with inhibitory potential toward insect amylases. Arthropod Plant Interact. 2012; 6, 213-220. Přejít k původnímu zdroji...
    38. Pusztai A., Bardocz S. Lectins: biomedical perspectives. London: Tylor & Francis 1995. Přejít k původnímu zdroji...
    39. Fabre C., Causse H., Mourey L., Koninkx J., Rivière M., Hendriks H., Rougé P. Characterization and sugar-binding properties of arcelin-1, an insecticidal lectin-like protein isolated from kidney bean (Phaseolus vulgaris L. Cv. Raz-2) seeds. Biochem. J. 1998; 329, 551-560. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    40. Kluh I., Horn M., Hýblová J., Hubert J., Dolečková-Marešová L., Voburka Z., Mareš M. Inhibitory specificity and insecticidal selectivity of α-amylase inhibitor from Phaseolus vulgaris. Phytochem. 2005; 66, 31-39. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    41. Le Berre-Anton V., Bompard-Gilles C., Payan F., Rouge P. Characterization and functional properties of the α-amylase inhibitor (alpha;-AI) from kidney bean (Phaseolus vulgaris) seeds. BBA. Prot. St. 1997; 1343(1), 31-40. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    42. Bellincampi D., Camardella L., Delcour J. A., Desseaux V., D'Ovidio R., Durand A., Sǿrensen J. F. Potential physiological role of plant glycosidase inhibitors. Biochim. Biophys Acta Proteins Proteom. 2004; 1696, 265-274. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    43. Pusztai A., Grant, G., Duguid T., Brown, D. S., Peumans W. J., van Damme E. J., Bardocz S. Inhibition of starch digestion by α-amylase inhibitor reduces the efficiency of utilization of dietary proteins and lipids and retards the growth of rats. J. Nutr. 1995; 125, 1554-1562.
    44. Barrett M. L., Udani J. K. A proprietary alpha-amylase inhibitor from white bean (Phaseolus vulgaris): a review of clinical studies on weight loss and glycemic control. J Nutr. 2011; 10, 24. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    45. Kumar S., Verma A. K., Das M., Jain S. K., Dwivedi P. D. Clinical complications of kidney bean (Phaseolus vulgaris L.) Consumption. Nutrition 2013; 29, 821-827. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    46. Confalonieri M., Bollini R., Berardo N., Vitale A., Allavena A. Influence of phytohemagglutinin on the agronomic performance of beans (Phaseolus vulgaris L.). Plant Breeding 1992; 109, 329-334. Přejít k původnímu zdroji...
    47. Feng G. H., Richardson M., Chen M. S., Kramer K. J., Morgan T. D., Reeck G. R α-amylase inhibitors from wheat: amino acid sequences and patterns of inhibition of insect and human α-amylases. Insect Biochem. Mol. Biol. 1996; 26, 419-426. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    48. Celleno L., Tolaini M. V., D'Amore A., Perricone N. V., Preuss, H. G. A dietary supplement containing standardized Phaseolus vulgaris extract influences body composition of overweight men and women. Int. J. Med. Sci. 2007; 4, 45. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    49. Lu S., Deng P., Liu X., Luo J., Han R., Gu X., Patthy A. Solution structure of the major α-amylase inhibitor of the crop plant amaranth. J. Biol. Chem. 1999; 274, 20473-20478. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    50. Carugo O., Lu S., Luo J., Gu X., Liang S., Strobl S., Pongor S. Structural analysis of free and enzyme-bound amaranth α-amylase inhibitor: classification within the knottin fold superfamily and analysis of its functional flexibility. Protein Eng. 2001; 14, 639-646. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    51. Heidari R., Zareae S., Heidarizadeh M. Extraction, purification, and inhibitory effect of alpha-amylase inhibitor from wheat (Triticum aestivum var. Zarrin). Pakistan. J. Nutr. 2005; 4, 101-105. Přejít k původnímu zdroji...
    52. Strobl S., Maskos K., Wiegand G., Huber R., Gomis-Rüth F. X., Glockshuber R. A novel strategy for inhibition of α-amylases: yellow meal worm α-amylase in complex with the ragi bifunctional inhibitor at 2.5 å resolution. Struct. 1998; 6, 911-921. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    53. Wang J., Yang L., Zhao X., Li J., Zhang D. Characterization and phylogenetic analysis of allergenic tryp alpha amyl protein family in plants. J. Agric. Food. Chem. 2013; 62, 270-278. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    54. Franco O. L., Rigden D. J., Melo F. R., Bloch Jr, C., Silva C. P., Grossi-de-Sá M. F. Activity of wheat α-amylase inhibitors towards bruchid α-amylases and structural explanation of observed specificities. Eur. J. Biochem. 2000; 267, 2166-2173. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    55. Yamagata H., Kunimatsu K., Kamasaka H., Kuramoto T., Iwasaki T. Rice bifunctional α-amylase/subtilisin inhibitor: characterization, localization, and changes in developing and germinating seeds. Biosci. Biotechnol. Biochem. 1998; 62, 978-985. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    56. Nielsen P. K., Bønsager B. C., Fukuda K., Svensson B. Barley α-amylase/subtilisin inhibitor: structure, biophysics and protein engineering. BBA-Proteins. Proteom. J. 2004; 1696, 157-164. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    57. Liu J. J., Sturrock R., Ekramoddoullah A. K. The superfamily of thaumatin-like proteins: its origin, evolution, and expression towards biological function. Plant Cell Reports 2010; 29, 419-436. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    58. Batalia M. A., Monzingo A. F., Ernst S., Roberts W., Robertus J. D. The crystal structure of the antifungal protein zeamatin, a member of the thaumatin-like, pr-5 protein family. Nat. Struct. Mol. Biol. 1996; 3, 19. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    59. Colilla F. J., Rocher A., Mendez E. Γ-purothionins: amino acid sequence of two polypeptides of a new family of thionins from wheat endosperm. FEBS Lett. 1990; 270, 191-194. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    60. Kotkar H. M., Sarate P. J., Tamhane V. A., Gupta V. S., Gir A. P. Responses of midgut amylases of helicoverpa armigera to feeding on various host plants. J. Insect Physiol. 2009; 55, 663-670. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
    61. Mehrabadi M., Franco O. L., Bandani A. R. Plant proteinaceous alpha-amylase and proteinase inhibitors and their use in insect pest control. In new perspectives in plant protection. Intechopen. 2012; 11, 230-246. Přejít k původnímu zdroji...

    Zpět na obsah


    Česká a slovenská farmacie

    Vážená paní, pane,
    upozorňujeme Vás, že webové stránky, na které hodláte vstoupit, nejsou určeny široké veřejnosti, neboť obsahují odborné informace o léčivých přípravcích, včetně reklamních sdělení, vztahující se k léčivým přípravkům. Tyto informace a sdělení jsou určena výhradně odborníkům dle §2a zákona č.40/1995 Sb., tedy osobám oprávněným léčivé přípravky předepisovat nebo vydávat (dále jen odborník).
    Vezměte v potaz, že nejste-li odborník, vystavujete se riziku ohrožení svého zdraví, popřípadě i zdraví dalších osob, pokud byste získané informace nesprávně pochopil(a) či interpretoval(a), a to zejména reklamní sdělení, která mohou být součástí těchto stránek, či je využil(a) pro stanovení vlastní diagnózy nebo léčebného postupu, ať už ve vztahu k sobě osobně nebo ve vztahu k dalším osobám.

    Prohlašuji:

    1. že jsem se s výše uvedeným poučením seznámil(a),
    2. že jsem odborníkem ve smyslu zákona č.40/1995 Sb. o regulaci reklamy v platném znění a jsem si vědom(a) rizik, kterým by se jiná osoba než odborník vstupem na tyto stránky vystavovala.

    Ne
    Ano

    Pokud vaše prohlášení není pravdivé, upozorňujeme Vás,
    že se vystavujete riziku ohrožení svého zdraví, popřípadě i zdraví dalších osob.